Site actif

Le site actif sert à désigner en catalyse la partie du catalyseur qui va interagir avec le substrat pour former le produit.


Catégories :

Enzymologie - Catalyse - Cinétique chimique - Chimie générale

Définitions :

  • partie d'une enzyme complémentaire d'une partie du substrat et au sein duquel se déroule la réaction chimique. Il comporte : - un site de fixation au substrat ; - un site réactionnel. (source : ac-grenoble)
Article principal : enzyme.
L'action d'un enzyme

Le site actif sert à désigner en catalyse la partie du catalyseur qui va interagir avec le (s) substrat (s) pour former le (s) produit (s). Cette notion concerne l'ensemble des types de catalyseurs mais on l'associe le plus souvent aux enzymes. Le site actifs des catalyseurs fait l'objet d'études poussées dans le cadre de la recherche de nouveaux catalyseurs et de l'étude des mécanismes réactionnels en biochimie.

Définition

La fonction des enzymes est liée à la présence dans leur structure d'un site spécifique nommé le site actif qui a la forme d'une cavité ou d'un sillon. Les molécules sur lesquelles agit une enzyme sont définies comme les substrats de la réaction enzymatique. Chaque enzyme «reconnaît» particulièrement une ou plusieurs molécules de substrat selon un principe de complémentarité de type clé-serrure, selon la projection de Fischer, grâce à des sites de reconnaissance et de fixation localisés à sa surface. Ce modèle statique a été affiné, par exemple en modèle dynamique, où l'enzyme n'est plus complémentaire de son substrat dans son état essentiel, mais dans son état actif : le substrat modifie un peu la conformation de l'enzyme. C'est ce qu'on nomme l'ajustement induit de Koshland, bien étudié dans le cas des hexokinases par exemple (voir l'article allostérie).

D'autres modèles tiennent compte de spécificités des enzymes, tels que l'ajustement du substrat à la forme du site actif par exemple (l'adaptation du substrat aurait pour conséquence une torsion de ce dernier, défavorable énergétiquement en l'absence de l'enzyme, mais qui favoriserait dans ce contexte la réaction chimique : modèle de Jenks) ou un ajustement imparfait donnant la possibilité d'une vitesse de réaction modérée. Dans l'ensemble des cas, la fixation du substrat sur l'enzyme a pour conséquence la formation du complexe enzyme-substrat, ou complexe E/S, indispensable à la réaction enzymatique. Cette dernière fait intervenir les acides aminés d'un site catalytique. L'enzyme peut alors accélérer énormément une des réactions biochimiques faisant intervenir ce substrat. À la fin de la réaction, l'enzyme est intacte et peut intervenir sur une autre molécule de substrat. Au cours de la réaction, le substrat a pu être transformé en produit de la réaction.

Il est constitué de deux parties :

Voir aussi

Notes et références


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"Si le site actif à une forme"

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