Enzyme

Une enzyme est une molécule permettant d'abaisser l'énergie d'activation d'une réaction et d'accélérer jusqu'à des millions de fois les réactions chimiques du métabolisme se déroulant dans le milieu cellulaire ou extracellulaire sans modifier l'équilibre constitué.


Catégories :

Métabolisme - Enzyme - Catalyse - Cinétique chimique - Chimie générale - Fabrication de la bière

Définitions :

  • Molécule ou ensemble de molécules (protéines, ou ARN) qui catalysent des réactions chimiques biologiques, donnant un ou des produits à partir d'un ou de plusieurs substrats (source : fr.wiktionary)
  • molécule (protéique ou ARN dans le cas des ribosomes) qui accélère les réactions chimique du métabolisme, on parle de catalyseur biologie. Ex : la pénicillinase est une enzyme qui dégrade les molécules de pénicilline.... (source : invs.sante)
  • Protéine produite par l'organisme et entraînant une réaction chimique, par exemple, les enzymes produites par l'intestin pour faciliter la digestion. (source : caninsulin)
Figure 1 : Diagramme d'une réaction catalytique qui montre l'énergie (E) requise à différentes étapes suivant l'axe du temps (t). Les substrats (A et B) en conditions normales requièrent une quantité d'énergie énorme (E1) pour atteindre l'état de transition A... B, à la suite duquel le produit de réaction (AB) peut se former. L'enzyme (E) crée un micrœnvironnement dans lequel A et B peuvent atteindre l'état de transition (A... E... B) plus aisément, réduisant ainsi la quantité d'énergie requise (E2). Comme il est plus aisé d'atteindre un niveau énergétique inférieur, la réaction peut avoir lieu plus souvent, ce qui se traduit par une vitesse de réaction accrue.
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Une enzyme est une molécule (protéine ou ARN dans le cas des ribozymes) permettant d'abaisser l'énergie d'activation d'une réaction et d'accélérer jusqu'à des millions de fois les réactions chimiques du métabolisme se déroulant dans le milieu cellulaire ou extracellulaire sans modifier l'équilibre constitué. Les enzymes agissent à faible concentration et elles se retrouvent intactes en fin de réaction : ce sont des catalyseurs biologiques (ou biocatalyseurs). La première enzyme fut découverte par Anselme Payen et Jean-François Persoz en 1833[1]. Après avoir traité un extrait aqueux de malt à l'éthanol, ils ont précipité une substance sensible à la chaleur. Cette substance était capable d'hydrolyser l'amidon : ils l'ont appelée diastase (étym.  : diastasis = séparation) car elle séparait le sucre soluble de l'amidon. On l'appelle aussi α -amylase (alpha-amylase).

La nomenclature des enzymes n'est pas standardisée mais, par convention, elle se compose le plus fréquemment d'un radical proche du substrat ou du produit de la catalyse suivi du suffixe «ase». Par exemple :

Une enzyme, comme toute protéine, est synthétisée par les cellules vivantes à partir des informations codées dans l'ADN ou dans l'ARN dans le cas de certains virus. Il existe plus de 3 500 enzymes différentes répertoriées.

Les premières enzymes isolées furent en premier lieu appelées ferments solubles, diastases ou zymases.

Il existe deux grandes catégories d'enzymes :

Exemple : L'AminoAcyl transférase (enzyme fixant l'acide aminé sur l'ARN transfert) a besoin d'ATP (cœnzyme) pour fixer l'acide aminé sur l'ARNt.

Le site actif

L'action d'un enzyme
Article détaillé : site actif.

La fonction des enzymes est liée à la présence dans leur structure (secondaire et tertiaire) d'un site spécifique nommé le site actif. Schématiquement, il a la forme d'une cavité ou d'un sillon dans lequel vont se fixer les substrats grâce à plusieurs liaisons chimiques faibles. Une fois fixés, les substrats vont réagir et se transformer en produit.

Le site actif est subdivisé en deux parties : le site de liaison/fixation/reconnaissance (qui reconnaît la complémentarité de forme avec un substrat spécifique à l'enzyme) et le site catalytique (qui permet la réaction transformant le substrat en produit).

La «vitesse initiale» de réaction enzymatique

Purine Nucleoside Phosphorylase

La vitesse de réaction enzymatique est mesurée à partir de la quantité de produit constitué ou de réactif disparu par unité de temps.

L'affinité de l'enzyme pour son substrat est donnée par son Km ou constante de Michælis dans le cas d'une enzyme simple, à un seul site de fixation (enzyme dite michaélienne). Celle-ci est définie comme la concentration de substrat pour laquelle la vitesse de réaction enzymatique est la moitié de la vitesse de réaction maximale.

De nombreux facteurs peuvent modifier la vitesse de réaction enzymatique :

La réaction enzymatique dépend des caractéristiques physico-chimiques du milieu de réaction :

- la température : en conditions optimales, elle doit approcher généralement les 37 à 38 °C. Ces valeurs sont indicatives d'enzymes d'animaux à sang chaud, soit presque la température du corps. À l'inverse, si la température dépasse les 60 °C, l'enzyme est dénaturée (rupture des liaisons hydrogènes localisées dans des parties variables de la protéine), il y a modification du site actif, et la réaction ne peut pas avoir lieu. Si la température est en dessous de °C, l'enzyme est inactivée car l'agitation moléculaire génèrée par la chaleur est limitée : les molécules de substrat et les enzymes se rencontrent difficilement. Il existe des enzymes thermostables, telles que par exemple l'ADN polymérase utilisée dans la PCR.

- le pH : selon les réactions, le complexe E/S devra se faire le plus proche envisageable du pHi (ou pH isœlectrique) plus vite à pH neutre, comme pour l'hydrolyse de l'amidon, à pH acide, à peu près 2, pour la pepsine par exemple, ou encore à pH basique, 8 pour la trypsine. L'état de protonation soit du site actif soit du site de liaison peut en effet être critique dans l'activité de l'enzyme. À l'inverse, certaines enzymes sont assez peu sensibles aux variations de pH. Néanmoins, sous un pH "extrême" (13-14) l'enzyme est dénaturée comme pour une température dépassant 60 °C.

La régulation de l'activité enzymatique

Réguler l'activité des enzymes sert à réguler le métabolisme de la cellule. Cette activité dépend fortement de la conformation de l'enzyme (et par conséquent de la forme de ses sites), qui peut être modifiée via des phosphorylations et des déphosphorylations.

Certaines enzymes sont actives lorsqu'elle s sont phosphorylées, d'autres lorsqu'elle s sont déphosphorylées. Ce sont d'autres enzymes qui régulent les phosphorylations et déphosphorylations : les kinases permettent de transférer un groupement phosphate sur leur substrat, tandis que les phosphatases enlèvent un groupement phosphate à leur substrat.

La phosphorylation/déphosphorylation est une régulation où l'enzyme est modifié de façon covalente. Un autre type de régulation importante qui n'implique que la fixation réversible d'un effecteur est l'allostérie.

Classement et appellation des enzymes

Les enzymes sont classées en six principaux groupes, selon le type de réaction qu'elles catalysent :

  1. oxydo-réductases (E. C. 1)  ;
  2. transférases (E. C. 2)  ;
  3. hydrolases (E. C. 3)  ;
  4. lyases (E. C. 4)  ;
  5. isomérases (E. C. 5)  ;
  6. ligases ou synthétases (E. C. 6).

Les enzymes sont le plus souvent appelées en additionnant le suffixe -ase au nom de leur substrat, et elles sont classifiées par un dispositif numérique standard. Leur numéro est délivré par l'«Enzyme Commission» (EC) voir classification EC.

Terminologie

Pathologie

Les mutations des gènes codant pour des enzymes sont à l'origine des maladies enzymatiques, qui sont pour la majorité des maladies métaboliques.

Voir aussi

Liens externes

Notes et références

  1. Payen et Persoz, «Mémoire sur la diastase, les principaux produits de ses réactions et leurs applications aux arts industriels», Annales de chimie et de physique, 2e série, t. 53, 1833, pp. 73-92, consultable sur Google Books.
  2. Lehninger, Nelson et Cox. Principes de Biochimie (pag 199), deuxième edition, 1994.

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"la réaction enzymatique."

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La version présentée ici à été extraite depuis cette source le 30/11/2010.
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